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去纤维蛋白的作用(低纤维蛋白原血症怎么治疗)

0 新人999 新人999 2025-03-19 18:50 4

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去纤维蛋白的作用

 最佳答案:

      去纤维蛋白的主要作用是促进血栓溶解、抗血栓形成、降低血液黏度和缓解心肌缺血缺氧症状。具体来说:

      促进血栓溶解

      纤维蛋白是血液中的一种蛋白质,在凝血酶的作用下会形成网状结构,促进血栓的溶解。

      抗血栓形成

      去纤维蛋白能够减少血小板凝集,从而预防新的血栓形成。

      降低血液黏度

      通过降低血液中的纤维蛋白含量,去纤维蛋白作用有助于减少血液黏度,改善血液循环。

      缓解心肌缺血缺氧症状

      去纤维蛋白作用还可以缓解心肌缺血和缺氧症状,对治疗急性肺栓塞等疾病有一定帮助。

      去纤维蛋白作用还有助于身体造血和凝血,对缺铁性贫血的人有益。

去纤维蛋白的作用

纤维蛋白与纤维蛋白原有什么区别?

      纤维蛋白原是发现最早的一种凝血因子。呈伸长的椭球体,是由三对多肽链(一对α链、一对β链、一对γ链)以二硫键连接而成的二聚物,其分子量约为34万道尔顿。在肝脏中合成后进入血浆,以溶解形式存在。每100ml人血浆中含量约0.3g。

      纤维蛋白是一种高度不溶的蛋白质多聚体,是象细针一样的晶状物。

      纤维蛋白原转变为纤维蛋白是整个血凝过程中最基本的变化,要经过3个环节:

      ①纤维蛋白原的水解

      在凝血酶作用下,纤维蛋白原分子中的两条α链和两条β链每条都有一个肽键断裂,结果形成纤维蛋白单体,并同时释放出两对小分子的纤维蛋白多肽(即纤维蛋白多肽A和B,分子量合计约为9000道尔顿)。最后形成的纤维蛋白的分子量比纤维蛋白原小些。

      ②纤维蛋白单体的聚集

      在Ca2+的参与下,若干纤维蛋白单体聚合成可溶性的纤维蛋白多聚体。

      ③血凝块的形成

      在纤维蛋白酶和Ca2+的作用下,不同的纤维蛋白分子的α链之间形成交键,使纤维蛋白转变为最终的不溶性的纤维蛋白多聚体。形成中的纤维蛋白相互交错重叠并网罗血细胞,使原来呈溶胶状的血液转变成凝胶状的血凝块。随后由于血小板收缩蛋白的作用,血块缩紧变硬,并析出血清。血清中除了没有纤维蛋内原外,比血浆还增添了一些在凝血过程中产生的有活性的凝血因子。

吃菠萝过敏吗?

        菠萝汁多,香甜,营养丰富,是我国著名的水果之一。但是在菠萝里有三种不好的成分,可能给人带来麻烦。   (1)甙类。是一种有机物,对人的皮肤、口腔粘膜有一定刺激性。所以吃了未经处理的生菠萝后口腔觉得发痒,但对健康尚元直接危害。   (2)5`-羟色胺。是一种含氮的有机物,有强烈地使血管收缩和使血压升高的作用,每100克果汁中含2.5~3.5毫克。吃多后直接的反应就是头痛。   (3)菠萝蛋白酶。是一种蛋白质水解酶。提炼出来以后有很强的分解纤维蛋白和血凝块的作用,在医疗上有用。菠萝中的少量蛋白酶吃到胃里后就被胃液分解破坏。但是有烽数人对这种酶有过敏反应。吃后15~60分钟左右出现腹痛、恶心、呕吐、荨麻疹(俗称风疹块)、头痛、头晕等症状。严重的还会发生呼吸困难及休克。所谓菠萝过敏就是指此而言。   预防方法:   (1)菠萝去皮和果丁后,切成片或块,放在开水里煮一下再吃。菠萝蛋白酶在45~50℃就开始变性推动作用,到100°,90%以上都被破坏;甙类也同时可被破坏消除;5`-羟色胺则溶于水中。经煮沸后口味也得到改善。   (2)如果为了保持菠萝的生鲜口味,可以把切成片或块的菠萝放在盐水(一般烧菜的咸度)里浸泡30分钟左右,再用凉开水浸洗去咸味,也同样可以达到脱敏的目的。

低纤维蛋白原血症怎么治疗

      又称血浆纤维蛋白原低下。纤维蛋白原是重要的凝血因子之一。在凝血止血的机制中发挥重要作用。纤维蛋白原由肝脏制造,是血浆粘度的决定因素,纤维蛋白原升高造成血浆粘度升高和高凝状态也是血管内血栓形成的重要机制。纤维蛋白原低下则主要表现为凝血异常。 纤维蛋白原 【中文名称】: 纤维蛋白原

      【所属类别】: 促凝血药

      药物说明:

      【适应症】 用于先天性低纤维蛋白原血症、原发性和继发性纤溶引起的低纤缩蛋白原血症。

      【用量用法】 静滴,60滴/分钟,视病情而定。

      【注意事项】 偶有过敏反应。仅供静脉输注,速度宜慢,快速过量输入可发生血管内凝血。反复多次输注可产生抗纤维蛋白原抗体,少数人可形成血栓。可成为传播传染性肝炎的媒介。本品一旦被溶解后,应立即使用。溶解后应为澄清并略带乳光的溶液,允许有微量细小的蛋白颗粒存在,输注时应使用带有过滤网的输血器。血栓静脉炎、动脉血栓形成、心肌梗死、心功能不全者忌用。

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TA很懒,啥都没写...

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